Lácteos e Saúde

26 A desnaturação das soroproteínas afeta a conformação tridimensional e as características funcionais das mesmas. O grau de desnaturação térmica das soroproteínas varia em função da intensidade do tratamento térmico aplicado ao leite no processamento de diferentes derivados. Dessa forma, a desnaturação deve ser conduzida de forma a beneficiar as propriedades importantes para cada derivado lácteo. Alterações na conformação proteica podem afetar a termodinâmica de ligação com a água por alterar a disponibilidade de sítios polares ou sítios de hidratação. A transição da conformação globular compacta da molécula de proteína, para a conformação aleatória, resulta no aumento da área superficial disponível e exposição de peptídeos e cadeias laterais de aminoácidos (antes protegidos), desta forma, podem interagir com a água (KINSELLA, 1982). O comportamento térmico das proteínas do soro é governado, principalmente, pelas propriedades da β -lactoglobulina que, por sua vez, são afetadas pelo pH do meio, lactose, cloreto de sódio, íons cálcio e outros. Particularmente, a β -lactoglobulina e a BSA comandam a agregação de proteínas por meio da troca tiol-dissulfeto e reações de oxidação-redução durante o tratamento térmico. A desnaturação das proteínas do soro afeta a conformação tridimensional e propriedades funcionais das mesmas. Assim, é de esperar-se um comportamento ligeiramente diferente da soroproteína do leite fervido, se comparado com o pasteurizado, por exemplo, relativo à capacidade de absorver água, de gelificar, emulsificar, na viscosidade e outros. O grau de desnaturação térmica das soroproteínas varia em função da intensidade do tratamento térmico aplicado ao leite no processamento de diferentes derivados. Dessa forma, a desnaturação deve ser conduzida de forma a beneficiar as propriedades importantes para cada derivado. A cinética da desnaturação térmica das soroproteínas é complexa, com efeito significativo nas mudanças entre 80-100°C. A reação de desnaturação mostra uma relação não linear de Arrhenius; existe uma notável mudança dependente da temperatura próximo de 80-90°C para ambas α -LA e β -LG. A energia de ativação aparente está na faixa de 260 kJ.mol -1 a 280 kJ.mol -1 para a β -LG e 270 kJ.mol -1 a 280 kJ.mol -1 para a α -LA em temperaturas abaixo de 90°C (DANNENBERG e KESSLER, 1998; OLDFIELD et al ., 1998a). Em temperaturas mais altas, a energia de ativação é menor, variando de 54 kJ.mol -1 a 60 kJ.mol -1 para a β -LG e de 55 kJ.mol -1 a 70 kJ.mol -1 para a α -LA, indicando interação química (agregação).