Lácteos e Saúde

27 Oldfield et al. (1998b) sugerem que existem pelo menos três possíveis espécies de desnaturação da β -LG que podem associar com as micelas: (i) monômero de β -LG desdobrado, (ii) autoagregação de β -LG e (iii) agregados de β -LG/ α -LA. A taxa relativa de associação destas espécies com as micelas de caseína depende da temperatura e do gradiente de aquecimento que, por sua vez, afetam as taxas relativas de desdobramento e formação das diferentes espécies agregadas. Em temperaturas elevadas e taxas de aquecimento rápido, todas as soroproteínas do leite começam a se desdobrar em um curto período de tempo, apresentando assim mais oportunidade para os monômeros de β -LG desdobrados se autoagregarem, fato que, consequentemente, fará a associação com as micelas de caseína menos eficientes. Estes agregados de β -LG poderiam sobressair da superfície da micela de caseína promovendo um efeito estérico para novas associações de β -LG. Além disso, estes agregados podem ter seus grupos reativos sulfidrílicos enterrados no interior do agregado e, portanto, indisponíveis para as reações de transferência sulfidril-dissulfeto com a κ -caseína micelar. A formação de β -LG desdobrada pode ser promovida por longos períodos de aquecimento a temperaturas baixas, ou por aquecimento em uma taxa lenta até a temperatura desejada. Estas moléculas monoméricas de β -LG desdobradas penetram na camada capilar da κ -caseína com maior facilidade e tem o grupo sulfidrílico mais facilmente acessível. Além do tempo e da temperatura de aquecimento, vários outros fatores influenciam a extensão da associação das soroproteínas desnaturadas com as micelas de caseína, que incluem o pH do leite antes do aquecimento, as concentrações de cálcio e fosfato solúveis e a concentração de sólidos do leite (SINGH, 2009). Aquecimento em valor de pH inferior a 6,7 resulta em uma maior quantidade de soroproteína desnaturada associada com as micelas de caseína, enquanto em pH mais alto, os complexos de soroproteína e κ -caseína dissociam-se das superfícies das micelas, aparentemente por causa da dissociação da κ -caseína (SINGH e FOX, 1995). Associações das soroproteínas modificam as superfícies das micelas de caseína e podem ser capazes de influenciar a funcionalidade de alguns ingredientes lácteos reconstituídos. As proteínas de origem animal e vegetal estão sendo cada vez mais utilizadas como ingredientes em um grande número de alimentos formulados. Os benefícios das proteínas do leite como ingredientes em outros alimentos originam-se de suas