Lácteos e Saúde

40 As interações de vários grupos reativos, como tiol ou as porções hidrofóbicas expostas na superfície das moléculas de proteína, conduzem à formação de ligações intermoleculares covalentes ou não covalentes, que resultam em agregações proteicas e/ou polimerização. Essas mudanças moleculares alteram as características funcionais das proteínas como hidratação, solubilidade, viscosidade de soluções, formação de filmes, gelificação e adsorção na interface entre as fases aquosas e lipídicas (DAMODARAN, 1996). O aumento rápido e expressivo da viscosidade das soluções durante o aquecimento no RVA, obtendo muitas vezes inclinações acentuadas de viscosidade, pode ser interpretado em relação à desnaturação das soroproteínas por serem consideradas como mudanças de cooperação: a ruptura de algumas das ligações no interior da molécula faz com que o restante dos enlaces se tornem menos estáveis e muitos se rompem simultaneamente. Isto explica porque a desnaturação ocorre em uma faixa muito estreita de temperatura e concentração (WALSTRA et al ., 2001). Dannenberg e Kessler (1998) mostraram como a cinética de desnaturação térmica das proteínas do soro possui efeito significativo em temperaturas acima de 90 °C, principalmente na β -LG e α -LA. A alteração na conformação proteica aumenta a área superficial disponível e expõe peptídeos e cadeias laterais de aminoácidos antes escondidos que, desta forma, podem interagir com a água aumentando assim a viscosidade. Desta forma, pode-se atribuir o aumento da viscosidade das soluções durante o processamento à desnaturação térmica das proteínas do soro e suas interações mútuas ou com micelas de caseína, quando presentes no meio (amostras B até E). Neste estudo, é possível inferir que o comportamento observado nos experimentos teve grande influência devido ao ambiente químico (pH 7,0), pois é possível perceber que a velocidade do incremento de viscosidade do pico e a presença do ponto de ruptura (PR) estão relacionados a uma intensa desnaturação proteica, justificada pela maior ionização e atividade dos grupos –SH das cisteínas, em promover o desdobramento das conformações das proteínas globulares do soro durante o tratamento térmico. Na cadeia de peptideo seu pK é de cerca de 9,5 a 25°C. Isto significa que a um pH de 6,1, 6,4, e 6,7, em média, 0,04%, 0,08% e 0,16% dos grupos, respectivamente, estão dissociado (WALSTRA et al ., 2006). Ao longo da faixa de pH 5,5-7,0 trabalhada no experimento, a carga líquida é negativa na maior parte das proteínas do soro do leite e aumenta com o pH (LAW e LEAVER, 2000). No pH